Skip to main content

Table 3 Salt bridges between Apaf-1 and cytochrome c in the PatchDock’ model

From: Modeling of interaction between cytochrome c and the WD domains of Apaf-1: bifurcated salt bridges underlying apoptosome assembly

Amino acid pair Distance, Å Contact time during simulation
after energy minimization during MD simulation <3 Å <4 Å <5 Å <6 Å
Lys7-Asp902 2.65 7.55 ± 2.44 12 % 13 % 17 % 24 %
Lys7-Asp903 2.77 6.34 ± 1.48 0 % 1 % 32 % 47 %
Lys8-Asp1147 2.65 3.51 ± 0.75 29 % 78 % 97 % 98 %
Lys25-Asp877 2.63 6.80 ± 1.48 3 % 4 % 11 % 25 %
Lys25-Asp941 11.37 6.87 ± 1.85 0 % 0 % 14 % 34 %
Lys27-Glu925 3.8 3.98 ± 0.89 28 % 34 % 99 % 100 %
Lys39-Glu791 2.67 21.52 ± 5.12 1 % 1 % 2 % 2 %
Lys39-Asp792 12.44 21.25 ± 5.99 0 % 0 % 2 % 3 %
Lys72-Asp1024 4.57 7.37 ± 1.02 0 % 0 % 1 % 8 %
Lys72-Asp1023 2.64 3.32 ± 0.77 57 % 69 % 100 % 100 %
Lys79-Glu981 2.63 4.06 ± 1.57 40 % 53 % 78 % 88 %
Lys86-Glu1045 7.01 4.37 ± 2.26 38 % 60 % 77 % 81 %
Lys86-Asp1064 8.95 5.67 ± 1.73 9 % 23 % 37 % 47 %
Lys87-Asp1106 9.56 5.11 ± 2.29 27 % 41 % 56 % 69 %
  1. Distances between amino group nitrogens and the nearest of two carboxyl group oxygens are given for the structure after energy minimization (static parameter) and in the course of the MD simulation (dynamic parameter)